Vilken funktion av enzymproteinet? Den enzymatiska funktionen hos proteiner: exempel

Arbetet med vår kropp - en mycket komplex process i vilken miljontals celler involverade tusentals olika ämnen. Men det finns ett område som är helt beroende av de specifika proteiner, utan vilken människors eller djurs liv skulle vara helt omöjligt. Som du gissade förmodligen talar vi om enzymerna nu.

Idag kommer vi att överväga den enzymatiska funktionen av proteiner. Detta är ett stort område i biokemi.

Eftersom grundval av dessa ämnen är huvudsakligen proteiner, då de kan övervägas av dem. Du ska veta att för första gången enzymer upptäcktes på 30-talet av 19th century, tog bara forskarna mer än ett århundrade, för att komma fram till en mer eller mindre enhetlig definition för dem. Så vad funktion utförs av protein enzymer? På denna, liksom deras struktur och reaktioner exemplen du kommer att lära av den här artikeln.

Du måste förstå att inte alla protein kan vara ett enzym, även i teorin. Globulära proteiner bildar endast förmåga att uppvisa katalytisk aktivitet med avseende på andra organiska föreningar. Som med alla naturliga föreningar i denna klass är enzymer sammansatta av aminosyrarester. Notera att den enzymatiska funktionen hos proteiner (exempel av som kommer att vara i artikeln) endast kan utföras av en vars molmassa är mindre än 5000.

Vad är ett enzym, den moderna definitionen

Enzymer - en katalysator av biologiskt ursprung. De har förmågan att påskynda reaktionen, på grund av den nära kontakten mellan reaktanterna (substrat). Vi kan säga att den enzymatiska funktionen hos proteiner - en process någon katalys av biokemiska reaktioner som är unika för en levande organism. Endast en liten del av dem kan reproduceras i laboratoriet.

Det bör noteras att på detta område har det skett en viss genombrott under de senaste åren. Forskare har gradvis kommit nära till att skapa konstgjorda enzymer som kan användas inte bara av ekonomiska skäl, men också medicin. Den är utvecklad enzymer som effektivt kan förstöra även små områden med begynnande cancer.

Vilka delar av enzymet direkt involverade i reaktionen?

Observera att i kontakt med underlaget inte omfattar hela kroppen av enzymet, men bara en liten del av som kallas den aktiva platsen. Detta är deras viktigaste egenskapen av komplementaritet. Detta koncept innebär att enzymet är idealisk till substratet i form och deras fysikaliska och kemiska egenskaper. Vi kan säga att funktionen av enzymer i detta fall är enligt följande:

• Deras vatten kommer ner från mantelytan.
• Det finns en viss deformation (polarisation, till exempel).
• Efter att de är arrangerade på ett speciellt sätt i utrymmet, när du flyttar närmare varandra.

Dessa faktorer leder till att påskynda reaktionen. Nu, låt oss göra en jämförelse mellan enzymer och oorganiska katalysatorer.

Som ni kan se, den enzymatiska funktionen hos proteiner kräver specificitet. I sig själv kommer också tillägga att många av dessa proteiner har också artspecifika. Enkelt uttryckt, mänskliga enzymer knappast lämpar sig för ett marsvin.

Viktig information om strukturen av enzymer

Strukturen för dessa föreningar isoleras omedelbart tre nivåer. Primärstrukturen kan identifieras genom de aminosyrarester som är del av enzymerna. Eftersom den enzymatiska funktionen av proteiner, av vilka exempel har vi upprepade gånger nämns i den här artikeln, kan endast utföras av vissa kategorier av föreningar för att identifiera dem just på denna grund är ganska verklig.

Som till den sekundära nivån, är tillbehöret därtill bestäms med hjälp av ytterligare typer av bindningar som kan förekomma mellan dessa aminosyrarester. Detta meddelande väte, elektrostatisk, hydrofob, och Van der Waals-interaktioner. Som ett resultat av den spänning som orsakar dessa anslutningar i olika delar av enzymet produceras α-helix, slingan och p-strängar.

Den tertiära strukturen är ett resultat av det faktum att relativt stora delar av polypeptidkedjan helt enkelt lägga sig. De resulterande strängarna kallas domäner. Slutligen, det slutliga bildandet av denna struktur sker endast efter en stabil interaktion upprättats mellan olika domäner. Man bör komma ihåg att bildningen av domänerna själva som går på ett helt oberoende sätt från varandra.

Vissa domänegenskaper

Typiskt, polypeptidkedjan från vilken de bildas, består av ca 150 aminosyrarester. När domäner interagerar med varandra, bildade globule. Eftersom funktionen utförs av enzymatiska aktiva platser baserade på dem, bör förstå betydelsen av denna process.

Domänen i sig kännetecknas av det faktum att mellan aminosyrarester i sin struktur finns det många interaktioner. Deras antal är mycket högre för de reaktioner sinsemellan domäner. Sålunda, hålrummet mellan dem relativt "sårbara" till åtgärder av olika organiska lösningsmedel. Volymen i storleksordningen 20-30 kubisk ångström som passar flera vattenmolekyler. Olika domäner har ofta en helt unik tredimensionell struktur, som är associerad med utförandet av helt olika funktioner.

aktiva ställen

Som regel är de aktiva ställen som ligger strikt mellan domäner. Följaktligen, av vilka var och spelar en mycket viktig roll under loppet av reaktionen. På grund av detta arrangemang av domänerna funna betydande flexibilitet, rörlighet i området för enzymet. Detta är oerhört viktigt, eftersom den enzymatiska funktion utförs endast de föreningar som lämpligen kan ändra dess rumsliga position.

Mellan polypeptid bindningslängden i kroppen av enzymet, och hur komplexa funktioner de utförs, det finns en direkt koppling. Komplikation roll både uppnås genom att bilda det aktiva stället av reaktionen mellan den katalytiska domänen och på grund av bildningen av helt nya domäner.

Vissa proteiner, enzymer (exempel - lysozym och glykogen) kan variera mycket i storlek (129 och 842 aminosyrarester, respektive), även om reaktionen katalyseras klyvning av kemiska bindningar av samma typ. Skillnaden är att de mer massiva och stora enzymer kan bättre kontrollera sin position i rymden, som säkerställer större stabilitet och reaktionshastigheten.

Huvud klassificering av enzymer

För närvarande accepteras och utbredd i världen är standardklassificeringen. Enligt henne står det sex centrala klasser, med de berörda underklasser. Vi anser bara grundläggande. Här är de:

1. Oxidoreduktaser. Funktionen av enzymer i det här fallet - stimulering redoxreaktioner.

2. Transferaser. Utföra överföringssubstrat mellan följande grupper:

• En-kolenheter.
• Rester av aldehyder och ketoner.
• Acyl- och glykosylgrupper komponenter.
• Alkyl (som ett undantag inte kan bära CH3) -rester.
• Kvävebaser.
• Grupper innehållande fosfor.

3. Hydrolaser. I detta fall, är den enzymatiska funktionen att klyva proteinerna enligt följande typer av föreningar:

• Estrar.
• Glykosider.
• Estrar och tioestrar.
• Peptid typ bindningar.
• Relation typ CN (utom med samma peptid).

4. lyaser. Har förmåga att frikoppla grupper med efterföljande bildning av en dubbelbindning. Dessutom kan det utföra den inversa processen: sammanfogning utvalda grupper till dubbla bindningar.

5. Isomeraser. I detta fall, är den enzymatiska funktionen hos proteiner komplicerade isomera katalysreaktioner. I denna grupp ingår följande enzymer:

• Racemas, epimeras.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolekylära oxidoreduktaser.
• Intramolekylära transferaser.
• Intramolekylära lyas.

6. Ligaser (även kända som syntetas). De används för uppdelning av ATP under bildande vissa anslutningar.

Det är lätt att lägga märke till att den enzymatiska funktionen hos proteiner är oerhört viktigt, eftersom de är i viss mån kontroll nästan alla de reaktioner som sker varje sekund i din kropp.

Vad som återstår av enzymet efter interaktionen med underlaget?

Ofta är enzymet ett protein globulär ursprung, aktiva centrum som representeras av sina samma aminosyrarester. I alla andra fall, i den centrala delen fast förbunden med den prostetisk grupp eller koenzym (ATP, till exempel), är förhållandet mycket svagare. En katalysator kallas en holoenzym, och dess återstod, efter avlägsnande av det bildade ATP apoenzym.

Sålunda, Enligt detta särdrag enzymer klassificerats i följande grupper:

• Enkel hydrolas, lyas, och isomeras, som i allmänhet inte innehåller coenzym bas.
• Enzymproteiner (exempel - vissa transa) bestående av en prostetisk grupp (lipoinsyra, till exempel). I denna grupp ingår många av peroxidas.
• Enizmy där krävs coenzym förnyelse. Dessa inkluderar kinaser, liksom de flesta av oxidoreduktaser.
• Andra katalysatorer, är sammansättningen av vilken ännu inte helt klarlagda.

Alla ämnen som ingår i den första gruppen, i stor utsträckning används inom livsmedelsindustrin. Alla andra katalysatorer kräver mycket specifika villkor för aktivering och därför bara arbeta i kroppen, eller i vissa laboratorieexperiment. Sålunda, den enzymatiska funktionen - detta är en mycket specifik reaktion, som består i att stimulera (katalys) reaktioner i vissa typer av väldefinierade förhållanden av människo- eller djurkroppen.

Vad händer i den aktiva platsen, eller varför enzymer fungerar så effektivt?

Vi har vid upprepade tillfällen sagt att nyckeln till förståelsen av enzymatisk katalys är skapandet av det aktiva centrum. Det är där som den specifika bindningen av substratet, vilket under sådana förhållanden är mycket mer aktiva reagera. För att förstå komplexiteten av reaktionerna genomförs där, ge ett enkelt exempel att hända glukosfermentering, är det nödvändigt när 12 enzymer! Lika svårt interaktion blir möjligt bara på grund av det faktum att ett protein som utför den enzymatiska funktionen har den högsta graden av specificitet.

Typer av enzymer specificitet

Det är absolut. I detta fall, är specificiteten visas endast en strikt definierad typ enzym. Således samverkar ureas endast med urea. Med laktos mjölk när den kommer in reaktionen under alla förhållanden. Det är vad funktionen utförs av proteiner, enzymer i kroppen.

Dessutom är gruppen inte ovanligt absolut specificitet. Såsom kan förstås från det känt, i detta fall finns det "mottaglighet" strikt till en klass av organiska föreningar (estrar, inklusive komplexa alkoholer eller aldehyder). Exempelvis pepsin, som är en av de nyckelenzymer i magen, endast visar specificitet för hydrolys av peptidbindningar. Alkoholdehydrogenas samverkar uteslutande med alkoholer och laktikodegidraza spaltat något annat än a-hydroxisyror.

Det händer också att den enzymatiska funktionen kännetecknande för en viss grupp av föreningar, men under vissa villkor, enzymerna kan agera på helt annorlunda än deras huvudsakliga "syfte" av ett ämne. I detta fall, den katalysator "tenderar" till en viss klass av substanser, men under vissa betingelser kan den klyva och andra föreningar (inte nödvändigtvis motsvarande). Men i detta fall kommer reaktionen att gå mycket långsammare.

Vida känd för förmågan hos trypsin för att verka på peptidbindningar, men få människor vet att detta protein som utför funktionen av enzymet i mag-tarmkanalen, väl kan reagera med olika esterföreningar.

Slutligen finns det specificitet optiska. Dessa enzymer kan interagera med ett brett utbud av ämnen lista helt, men endast under förutsättning att de har en väl definierad optiska egenskaper. Sålunda, är den enzymatiska funktionen hos proteiner i detta fall mycket lik den principen av verkan är inte enzymer, katalysatorer och oorganiskt ursprung.

Vilka faktorer avgör effektiviteten i katalys?

Idag tror man att faktorer som avgör en extremt hög verkningsgrad av enzymer är:

• koncentrering effekt.
• rumslig orientering effekt.
• Mångsidigheten hos den aktiva reaktionscentrum.

I allmänhet, inte effekten av substans-koncentrationen inte avvika från den i de oorganiska katalysreaktioner. I detta fall, en koncentration av sådant substrat, som är flera gånger större än ett liknande värde för alla andra saker volymen av lösning i det aktiva centret. I reaktionscentret sorterar selektivt molekyl substanser som måste reagera med varandra. Det är inte svårt att gissa att denna effekt leder till en ökning av reaktionshastigheten kemiska flera tiopotenser.

När en standard kemisk process sker, är det oerhört viktigt, som är en del av de samverkande molekyler kommer att kollidera med varandra. Enkelt uttryckt, måste innehållet i molekylen vid tidpunkten för kollisionen strikt orienterade i förhållande till varandra. På grund av det faktum att utförs under tvång, då alla inblandade komponenter är anordnade i en viss linje, är katalysen påskyndas reaktionen med cirka tre storleks sådan vändning i det aktiva stället för enzymet.

Multifunktionalitet i detta fall betyder egenskapen för alla komponenter i det aktiva centret samtidigt (eller strängt samordnat) för att verka på molekylen för den "bearbetade" substansen. Dessutom är det (molekylen) inte bara ordentligt fixerad i rymden (se ovan), men ändrar också väsentligt dess egenskaper. Allt detta i kombination leder till att enzymer blir mycket enklare att reagera på substratet på det nödvändiga sättet.