Proteindenaturering

Konformation (struktur) av peptidkedjan är beställd och är unikt för varje protein. I speciella förhållanden det finns ett gap stort antal bindningar som stabiliserar den rumsliga strukturen hos föreningen molekylen. Som ett resultat, gapet fullständigt hela molekylen (eller en väsentlig del därav) har formen av slumpmässig spiral. Denna process kallas "denaturering". Denna förändring kan utlösa värme från sextio till åttio grader. Sålunda, varje molekyl, kan den resulterande gapet skiljer sig i konformation från det andra.

Denaturering av proteiner äger rum under inverkan av eventuella medel som kan förstöra icke-kovalenta bindningar. Denna process kan ske under alkaliska eller sura betingelser, på ytan av fassektionen, under inverkan av vissa organiska föreningar (fenoler, alkoholer och andra). proteindenaturering kan ske under påverkan av guanidiniumklorid eller urea. Nämnda medel bildar svaga bindningar (hydrofoba, joniska, väte) med karbonyl- eller aminogrupperna i peptidryggraden med ett antal grupper av aminosyrarester, ersatte sina egna tillgängligt proteinvätebindningar inuti molekylerna. Som ett resultat, uppträder en förändring i den sekundära och tertiära strukturen.

Resistens mot denatureringsmedel beror huvudsakligen på närvaron i molekylen av protein föreningarna med disulfidbindningar. Trypsininhibitor har tre bindningar S - S. På villkor att utvinningen av proteindenaturering sker utan andra influenser. Om därefter sätta anslutningen i förhållanden där oxidationen utförs SH-grupper av cystein och bildning av disulfidbindningar, är den ursprungliga konformationen återställd. Närvaron av till och med en enda disulfidbindning signifikant ökar stabiliteten hos den rumsliga strukturen.

proteindenaturering, vanligtvis åtföljd av en minskad löslighet. Tillsammans med denna fällning ofta former. Den förekommer i form av "filmjölk protein." Vid höga koncentrationer av föreningarna i lösningen, "koagulering" genomgår hela lösningen, som, till exempel, sker detta när kokande ägg. När denaturering av proteinet förlorar sin biologiska aktivitet. Denna princip är baserad på användningen av karbolsyra (fenol vattenlösning) som ett antiseptiskt ämne.

Instabiliteten i rumslig struktur, är signifikant svårt att isolera och proteinforskning den höga sannolikheten för brott under inverkan av olika medel. Också skapat vissa problem vid användning av föreningar inom medicin och industri.

Om proteindenaturering utfördes genom exponering för höga temperaturer, sker långsam kylning rum i vissa förhållanden processen renativatsii - återvinning av den nativa (original) konformation. Detta faktum visar att läggningen av peptidkedjan är i enlighet med den primära strukturen.

Bildandet av den nativa konformationen (källa plats) är en spontan process. Med andra ord motsvarar detta arrangemang till den minsta mängden fri energi som finns i en molekyl. Man kan som ett resultat dra slutsatsen att den rumsliga strukturen hos föreningen kodas i aminosyrasekvensen i peptidkedjorna. Detta innebär i sin tur att alla polypeptider besläktade genom alternering av aminosyror (t.ex. mioglobinovye peptidkedjor), kommer att ta en identisk konformation.

Proteiner kan vara stora skillnader i den primära strukturen, även om lite eller helt identisk konformation.