Den strukturella organisationen av proteinmolekylen nivåer: sekundärstrukturen hos ett protein

Basis av strukturen av proteiner och proteids av polypeptidkedjan, och proteinmolekylen kan bestå av en, två eller flera kretsar. Icke desto mindre, är fysikaliska, biologiska och kemiska egenskaper hos biopolymerer orsakas inte bara en allmän kemisk struktur som kan vara en "meningslös", men också av andra nivåer i organisationen av proteinmolekylerna.

Den primära strukturen av ett protein bestäms genom kvalitativ och kvantitativ aminosyrasammansättning. Peptidbindningar är grunden för den primära strukturen. För första gången föreslog denna hypotes i 1888 A. Ya. Danilevsky, och senare sina misstankar bekräftades genom syntes av peptider som utförs av E. Fischer. Strukturen av proteinmolekyler i detalj undersökt A. Ya. Danilevskim och E. Fischer. Enligt denna teori, proteinmolekylerna består av ett stort antal aminosyrarester som är sammankopplade genom peptidbindningar. proteinmolekyl kan ha en eller flera polypeptidkedjor.

När de primära strukturerna av proteiner användes för testet kemiska agenser och proteolytiska enzymer. Sålunda, är mycket bekvämt för att identifiera de terminala aminosyrorna med användning av metoden enligt Edman.

Den sekundära strukturen hos proteinet visar en rymdkonfiguration av proteinmolekylen. Det finns följande sekundära strukturtyper: alfa-helix, beta-spiral, kollagen helix. Forskare har funnit att de mest karakteristiska för alfa-helixstruktur av peptiderna.

Den sekundära strukturen hos proteinet stabiliseras med hjälp av vätebindningar. Den senare uppstår mellan väteatomer bundna till en elektronegativ kväveatom av en peptidbindning, och en karbonyl-syreatom av den fjärde en av dess aminosyror, och de är riktade längs spiralen. Energiberäkningar visar att polymerisationen av dessa aminosyror är effektivare rätt alfa-helix, som är närvarande i nativa proteiner.

Den sekundära strukturen hos ett protein: beta-arkstruktur

Polypeptidkedjor i beta-veck är helt utsträckt. Beta-vikningar bildas genom interaktion mellan två peptidbindningar. Denna struktur är karakteristiska fibrösa proteiner (keratin, fibroin, etc.). I synnerhet, beta-keratin kännetecknad av ett parallellt arrangemang av polypeptidkedjor som ytterligare stabiliseras genom disulfidbindningar mellan kedjor. De silkesfibroin närliggande polypeptidkedjor är antiparallellt.

Den sekundära strukturen hos proteinet: kollagenhelix

Bildningen består av tre spiraliserad tropokollagen kedjor, som har en stavform. Spiralise kedja curl och bilda en superhelix. Helix stabiliseras av vätebindningar mellan vätet av peptiden förekommande aminosyra aminosyrarest i en kedja och syret av karbonylgruppen av aminosyrarest av en annan kedja. Presenteras kollagen struktur ger hög hållfasthet och elasticitet.

Den tertiära strukturen hos proteinet

De flesta proteiner i det nativa tillståndet är mycket kompakt struktur, som bestäms av formen, storleken och polariteten av aminosyraradikaler, och aminosyrasekvens.

Betydande inflytande på bildandet av nativa proteinkonformationen, eller en tertiär strukturer har hydrofoba och joniska interaktioner, vätebindningar etc .. Under inverkan av dessa krafter uppnås termodynamiskt ändamålskonformationen av proteinmolekylen och dess stabilisering.

Den kvartära strukturen

Denna typ av strukturen hos molekylen är ett resultat av association av flera subenheter i en enda molekyl komplex. Sammansättningen av varje subenhet innefattar primära, sekundära och tertiära strukturer.